光合作用酶离开细胞,离开细胞后,酶仍具有生物活性,

离开细胞后,酶仍具有生物活性组成酶 constitutive enzyme 与生长发育条件无关，常进行定量合成的酶。按其合成方式，可与诱导酶、抑制性酶相对应。可能是因为缺少产生阻遏蛋白等的调节基因或调节基因原来就发生了变异引起的。因此，此类酶的合成量是由附着在启动子上的RNA聚合酶的亲和性等所决定的因系统的不同有很大的差异。可以认为，在供给生物所必需的组成成分的酶中，这种例子是很多的。这种酶类因为是作为细胞组成成分被合成的，所以有组成酶这一名称。区别在于合成方式和存在时间，微生物细胞内的酶可分为组成酶和诱导酶，组成酶是细胞内一直存在的酶，它的合成仅受遗传物质控制即受内因控制；诱导酶是在环境中有诱导物（一般是反应的底物）存在时，微生物会因诱导物存在而产生一种酶就是诱导酶，诱导酶的合成除取决于环境中诱导物外，还受基因控制即受内因和外因共同控制。 酶离开了活细胞还能发挥作用吗生物酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，大部分为蛋白质，也有极少部分为RNA。用在石油，食品，造纸行业，空气治理等等。离开细胞后,酶仍具有生物活性对不对酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理 1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。 2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。 3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。 4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?活细胞产生的酶在生物体外没有活性酶没有死亡一说，在细胞死亡之后，只要环境不立即变化（水分、渗透压、温度），酶会有很长时间不失活，DNA会先沿核小体降解成150bp左右的片段。但是对于离体的细胞，水分迅速丧失，也许当场就干掉了，绝大部分的酶都会失活（除了RNA酶这种很robust的），DNA也许来不及被酶降解，保留了较长的片段。但只要时间够长，在日常的生活环境中，细菌真菌等等都会消化掉这些残骸。在干旱、高热环境中，DNA会因化学作用逐渐降解，在寒冷环境中则会保存相当长的时间。一具尸体，埋在土里一千年、一万年也能提取到足够分析的DNA。表皮细胞本身就是死细胞，日常就是大量掉落的，占了室内灰尘的很大比重，但只是单纯碰过一个地方，痕迹又不多不明显，就很难取证。但是要是有皮屑头发这样的已经足够了，指甲抓下来的就更多了。具体可以去看刑侦专业，或者去自首。酶离开细胞就会失去活性酶大多是蛋白质，有着独立的活性，离开细胞后其并不改变形态和结构，仍然具有催化能力。比如医院常给消化不良的人开的胃蛋白酶，其实就是人工分离的胃蛋白酶加工成的干粉配置的。还有分子生物学实验当中用到的很多工具酶都是从细胞中提取出来后保存使用的。生物酶在什么情况下失去活性生物酶的本质是一种具有生物活性的催化剂，是促进反应进行的媒介，目前在生物化工，生物制药等领域具有广泛的应用。如果说什么物质能够代替生物酶，最有可能的就是化学催化剂，也可以促进反应的进行，但有一点，生物酶对于化学反应的影响是双向的，一般是可以进行反应调控的。而化学催化剂的催化过程一般比较快，因此，可控性可能比较差。酶离开生物体会失去活性吗1、酶催化的高效性：酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高出很多；2、酶催化的高度专一性：一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质；3、酶催化的反应条件温和：酶促反应一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，酶对外界环境的变化比较敏感，容易变性失去活性；4、酶活性的可调控性：与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控；5、酶催化的活性与辅酶、辅基和金属离子有关：有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质辅酶、辅基及金属离子与酶的催化活性密切相关酶在细胞内发生作用后失活只能说不同酶耐酸碱能力不同，一般情况下pH改变只会影响酶的活性大小不会使酶彻底失活。唾液淀粉酶最适pH为6.8，pH＝3时，氢离子浓度都相差1000倍了，会导致酶中心的金属离子脱落，基团电性改变及蛋白质变性，当然酶会失活了。一般酶的最适pH都在中性附近。 酶只能在活细胞中产生在生物化学里，激酶是一类从高能供体分子（如ATP）转移磷酸基团到特定靶分子（底物）的酶；这一过程谓之磷酸化。磷酸化的目的是“激活”或“能化”底物分子，增大它的能量，以使其可参加随后的自由能负变化的反应。酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。离开细胞后,酶仍具有生物活性对吗对的~ 酶的活性即酶的催化作用，这句话基本正确，在具体点是指酶的催化能力的大小。酶的催化作用与反应能否进行无关，因为酶的作用是改变反应进行的速度，而不是决定反应能否进行。反应能否进行与反应物性质和外界条件（如温度）有关，与酶的存在与否无关，不过有些反应在没有酶的催化作用下进行的很慢，一般认为是不发生，所以有时说酶的催化作用与反应能否进行有关，但是严格说来是错误的。版权声明：以上内容作者已申请原创保护，未经允许不得转载，侵权必究！授权事宜、对本内容有异议或投诉，敬请联系网站管理员，我们将尽快回复您，谢谢合作！